过氧化氢酶的催化效率比一般非生物催化剂高一千万倍；蔗糖酶把蔗糖分解成葡萄糖和果糖，比强酸高两千亿倍，所以在细胞里的酶数量虽然不多，但催化效率却极高。

专一性强

1858年巴斯德发现，一种霉菌能发酵右旋酒石酸，它对左旋酒石酸没有任何作用，这是第一次发现酶的催化作用具有高度专一性。

说的再简单些，多数酶只对特定物质有催化功能，针对性强。

有些酶的专一性是绝对的，如尿素酶，它只能把尿素分解成为氨和二氧化碳，除此之外对任何物质都不起作用。

脂肪酶是专门用来脂肪分解的，它会产生相应的脂肪酸和醇的酶。它的作用范围虽然较广，但也绝不能分解非脂肪物质。

锁钥学说

1894年，德国有机化学家菲谢尔（E. Fisher）提出了“酶与底物”的锁钥学说来解释专一性。

这种学说认为，在底物分子之间，有一块特别的空隙，恰好和酶蛋白质分子的形状匹配，使底物与酶先结合起来，形成一种中间体。

你可以理解成钥匙和锁芯，只有严丝合缝的结合在一起，才能发挥出如此专一特性。

由于不同底物有不同形状的空隙，因此催化不同底物的酶也就互不相同。

锁钥学说获得相当多的事实支持，事实也的确如此，现代科学发现，底物分子间有一段严格的距离，胆碱和酰基间多一个或少一个都不行，可见距离把控多严谨。

而拥有这种情况的化合物都能和酶发生作用，或者被酶催化水解，或者抑制酶。

锁钥学说的缺点在于它认为酶的结构是刚性的，若如此，就难以解释一个酶可以催化正逆两个反应，因产正逆两个反应底物的分子间隙完全不同。

诱导契合学说

这个学说是科什兰（Koshland）于1958年提出的。他的观点是底物分子间的缝隙，和酶分子（包括辅酶）不一定吻合，只有底物分子与酶分子相碰时，会使酶分子形状改变，和“缝隙”形状达成一致。

最后结合成中间体，再进而一系列催化反应。

过渡态学说

这种学说认为，酶的专一性既和酶同底物结合有关，也和酶对底物的催化有关。

酶与底物的结合不仅促成了底物分子和酶蛋白分子的正确“配队”，同时也为下一步酶对底物的催化做了准备。

简言之过渡态学说认为，A物质反应成B物质的过程中，存在一种中间状态，非A也非B，这种状态称为“过渡态”。

鲍林（Pauling）的过渡态理论认为酶与底物的过渡态互补，非常有亲和力，能轻易跨过分子间壁垒，也能促使酶反应大大加速。

从上世纪70年代以来，人们开始研究酶作用的过渡态问题。通过研究发现，这些过渡态物质与酶的结合比底物与酶的结合紧密10—100倍，从而证明了酶与底物过渡态互补的概念是正确的。

其实过渡态学说涵盖了专一性的问题，同时对高效性机制也解释了。

反应条件温和

酶能在常温和pH值近乎中性的条件下发挥其催化作用。

一般的化学催化剂常常需要高温、高压、强酸、强碱等剧烈条件，有趣的是，在这样的条件下酶不仅不能起到催化作用，反而会遭受破坏，完全丧失催化能力。

酶促反应过程

要想使蔗糖水解，就需给蔗糖分子较高的能量。

如果用酶做为催化剂，酶与蔗糖先形成中间体，分解反应分成两步进行，结果每步所需要的能量都比一步分解反应要少，所以几乎所有酶促反应都能更快速地进行。

实验室数据指出，蔗糖水解过程中，以无机酸做催化剂，每克分子反应的活化能为25600卡。而用蔗糖酶做催化剂则为11,000卡。

总结

除了以上四点，酶还有多样性、易变性、活性可调节性等特点，篇幅关系本期先科普到这里，酶的其他特性我们有机会再谈。